chuong iv protein 2

Cấu trúc bậc III Cấu trúc không gian ba chiều của protein hình thành do sự sắp xếp của các thành phần cấu trúc bậc II Cấu trúc bậc IV Sự sắp xếp của các chuỗi polypeptide (các tiểu đơn [r]

CHƯƠNG 4

Nội dung

• Các liên kết ảnh hưởng đến cấu trúc protein • Trình tự acid amin cấu trúc protein • Cấu trúc bậc II protein

• Sự cuộn lại protein cấu trúc bậc III

Các liên kết yếu

• van der Waals: 0.4 - kJ/mol

• Liên kết hydro: 12-30 kJ/mol

• Tương tác tĩnh điện: 20 kJ/mol

Tương tác ion

Vai trị trình tự acid amin cấu trúc protein

Sự hồi tính protein

• C.B Anfinsen và F White, 1960's:

Enzyme hồi tính

khi cho vào

lượng (trace)

Cấu trúc bậc II

Các dạng cấu trúc bậc II ổn định các liên kết hydro

• Xoắn alpha

• Các kiểu xoắn khác

• Gấp nếp beta

Cấu trúc bậc II: Xoắn alpha

• Được đề nghị Linus Pauling Robert Corey

năm 1951

• Được xác định cấu trúc keratin Max Perutz

• Là thành phần tồn phổ biến cấu trúc protein • Được ổn định nhờ liên kết hydro nội phân tử

Xoắn alpha ( helix)

Cấu trúc xoắn  xoắn phải

•Mặt phẳng liên kết peptid nằm song song với trục xoắn

•Các đơn vị lập lại vịng đơn với 3.6 gốc amino acid

• Moment lưỡng cực liên kết peptid lan truyền qua liên kết hydro

 toàn chuỗi xoắn mang

Cấu trúc bậc II: Gấp nếp 

• Được đề nghị Linus Pauling Robert Corey năm

1951

• Có hai loại gấp nếp - : SONS SONG ĐỐI SONG

• Được giữ ổn định nhờ liên kết hydrogen nội phân tử, hình thành phần nằm gần chuỗi

polypeptid

• Các đơn vị lặp lại 6.5 Ao cho song song,và 7.0 Ao cho

đối song, kiểu liên kết hydrogen khác nhau

Song song (parallel)

• Thường cấu trúc lớn (nhiều chuỗi) • Khơng có phân bố đặc biệt nhóm -R kỵ nước ưa nước

Đối song (anti-parallel)

• Nhỏ hơn

Hai nhóm –R hai acid amin

N’

C’

N’

Fibroin tơ tằm: gồm nhiều gấp nếp  đối song

Có xen kẽ Gly và (Ser, Ala)

Cấu trúc bậc II: Vịng 

• Cho phép chuỗi peptide chuyển hướng khơng gian

• Trong vịng , ngun tử O nhóm carbonyl aa (i) liên

kết hydro với proton nhóm amide aa (i+3)

• Liên kết peptid hai amino acid bên vịng khơng tham gia tạo liên kết hydro nội phân tử

• Glycine proline thường xuất vịng  vì:

– G nhỏ linh động

– P trạng thái sẵn sàng tạo dạng cis- thích hợp cho cấu trúc tạo vịng chặt chẽ

• Vịng  thường tìm thấy bề mặt protein

• Vịng  giúp cho xoắn  gấp nếp  gần cấu trúc

của protein hình cấu (globular protein)

Cấu trúc bậc ba: Các kiểu cấu trúc chung của protein dạng cầu

-hairpin

Các kiểu hình Protein sở phân loại protein mặt cấu trúc

Cơ sở liệu SCOP (Structural Classification Of Proteins): hệ thống phân loại protein thành 4 loại:

• All  (chỉ chứa xoắn )

• All  (chỉ chứa gấp nếp  vịng )

• / (các đoạn - - nằm xen kẻ hay luân phiên nhau)

Keratin, chuỗi xoắn 

Lectin (hay protein liên kết với acid

• Trình tự acid amin (cấu trúc bậc I) xác định cấu trúc không gian ba chiều protein

Cấu trúc bậc ba: Các protein tan nước có cấu

trúc cuộn lại chặc chẽ với nhóm kỵ nước nằm

Cấu trúc bậc ba: Các protein tan nước có cấu trúc cuộn lại chặc chẽ với nhóm kỵ nước nằm sâu

Các chuỗi polypeptide có thể kết hợp thành phân tử

Các mức độ cấu trúc protein

Cấu trúc bậc I Là trình tự xếp amino acid phân tử protein, bao gồm liên kết disulfit S–S

Cấu trúc bậc II Là xếp cách ổn định cụ thể gốc amino acid tạo nên kiểu cấu trúc đặc trưng (xoắn , gấp nếp , vòng )

Cấu trúc domain protein

Các popypeptid có 100 aa

thường cuộn thành hay nhiều đơn vị dạng hình cầu phân tử gọi

DOMAIN

Thường domain giữ cấu trúc bậc ba ổn định tách phần lại chuỗi polypeptid

Một tiểu đơn vị GAPDH thường tạo hai domain:

• Một domain có tâm bám với NAD+ (màu đỏ)

Một số proteins cuộn lại tạo thành các cấu trúc domain chặc chẽ

Cấu trúc domain protein

Citrate synthase tạo thành domain dịch chuyển không gian mà không gây biến đổi đáng kể cấu trúc: • Hình trên: cấu trúc dạng mở

• Hình dưới: cấu trúc dạng đóng liên kết với chất

Biến đổi chủ yếu dạng mở đóng dịch chuyển khoảng cách