Báo cáo Hố sinh thực phẩm Đề tài   GVHD: TS Trần Bích Lam SVTH: Nguyễn Thị Ngọc Bình Đặng Thị Mỹ Dun Đinh Thanh Hà Hà Quang Khoa Trần Thị Thu Linh Trương Thị Th Ngọc Đào Thị Trà Mi Trần Thị Ngọc Oanh Phan Trung Thành 60600156 60600368 60600567 60601109 60601272 60601614 60601457 60601731 60602229 Phân cơng thực  Giới thiệu về Hemoglobin và Myoglobin: Mỹ Dun  Cấu tạo, chức năng, tính chất Hemoglobin: Trung Thành,  Quang Khoa, Thanh Hà  Cấu tạo, chức năng, tính chất Myoglobin: Th Ngọc, Thu  Linh, Ngọc Bình  So sánh Hemoglobin và Myoglobin: Trà Mi  Trình bày nội dung thành file word và file power point:  Ngọc Oanh  Thuyết trình về Hemoglobin và so sánh Hb - myoglobin:  Ngọc Oanh  Thuyết trình về Myoglobin: Mỹ Dun Chương I Giới thiệu  Là huyết cầu tố (kí hiệu Hb)  Là porphyrinoprotein gồm protein GLOBIN nhóm ngoại HEM  Hồng cầu người: 32% Hb, Hb hồng cầu, hồng cầu bảo vệ  Mỗi sinh vật có loại Hb khác nhau, tuỳ thuộc vào nhóm globin  Mỗi hồng cầu có 640 triệu phân tử Hb Hemoglobin chất vận chuyển khí quan máu Hemoglobin Myoglobin hình 1: myoglobin hemoglobin II Cấu tạo hố học: Protein thuần: globin Nhóm ngoại: Hem 1.Cấu tạo hem:  Là protoporphyrin IX gắn với ngun tử Fe2+ nối cộng hóa trị nối phối trí Fe2+  HEM porphyrin: vòng pyrol Protoporphyrin nhóm (M, V, M,V, M, P, P, M) M M V N N P Fe M N N P V M Hình 2: hem  Ngun tử Fe hem III Chức sinh học:  Myoglobin có ba chức vụ chính: 1) Chun chở dưởng khí (từ hồng huyết cầu vào nội bào mitochondria) 2) Chức vụ xúc tác để vớt vát NO (nitrogen oxide) 3) Dự trữ dưỡng khí cho mơ thịt  Kiến trúc phân tử hóa học myoglobin ngăn ngừa kết hợp với CO (carbon monoxide) giúp tim hoạt động lâu trường hợp trúng độc CO  Những người có khả nín thở lặn lâu nước có nhiều myoglobin người bình thường  Myoglobin có chức vụ gián tiếp trường hợp thương tổn bắp thịt Myoglobin khỏi mơ thịt bi thương tổn lọc vào nước tiểu làm nước tiểu có màu hồng Nó độc cho tubular epithelium thận đưa đến thận suy cấp tính Myoglobin giải phóng oxi p02 mức thấp có tác dụng kho dự trữ oxi Oxy gắn với myoglobin chặt nhiều giải phóng pO2 thấp, myoglobin sắc tố có lợi q trình hoạt động tích cực mà oxy từ máu khơng đủ đến Khi hoạt động pO2 giảm xuống đến oxy tách khỏi myoglobin, hơ hấp ưa khí tiếp tục Myoglobin góp phần đáng kể vào hoạt động thời gian dài Khi nguồn dự trữ oxy cạn kiệt, thể bắt đầu hơ hấp yếm khí tạo axit lactic IV Tính chất: Desoxymyoglobin Fe2+(đỏ tía) Oxymyoglobin phản ứng cộng oxy Oxy hố Khử Fe2+(đỏ tươi) Oxy hố Metmyoglobin Fe3+(màu nâu) Khử Desoxymioglobin sắc tố bẩm sinh thịt làm cho thịt có màu đỏ tía, Fe có hóa trị II  Myoglobin (Mb) mang oxy tạo thành Oxymyoglobin (MbO2) có màu đỏ rực MbO2 chất dự trữ oxy cho cơ, Fe có hóa trị II Màu MbO2 nhận thấy rõ bề mặt thịt tươi  Mb MbO2 bị oxy hóa Fe2+ chuyển thành Fe3+ tạo nên Metmyoglobin (MMb) có màu nâu Khi ngun tử Fe trạng thái Fe3+ phân tử Mb khơng có khả kết hợp với oxy Nitrit nitrat + nhiệt Mb2+ MbO2 ferrihemochrom Nitrosomyoglobin Fe3+, Globin biến tính,màu nâu Fe2+, Globin không biến tính, màu đỏ (ướp muối) Nitrosoferrohemochrom Fe2+, Globin biến tính, màu đỏ hồng (ướp muối) Nhiệt &à điều kiện khử (thòt chín) Oxy hóa Ferrohemochro m Fe2+, Globin biến tính, màu hồng (cá thu hộp, thòt heo) Lượng Mb thay đổi tùy loại mơ, lồi, độ tuổi, giới tính dẫn đến màu sắc thịt thay đổi theo Độ tuổi cao lượng Mb nhiều nên thịt vật già có màu đậm vật non Ở vận động nhiều Mb khác Sự ảnh hưởng lượng Mb đến màu sắc thịt thể bảng (a,b,c) a) Theo lồi : Lồi Lượng Myoglobin(mg/g) Màu Thịt heo Thịt cừu Hồng Đỏ nhạt Thịt bò Đỏ anh đào b) Theo loại cơ: Loại Lượng myoglobin Cơ vận động 12 mg/g Cơ trụ đỡ mg/g c) Theo tuổi: Lồi Lượng (theo tuổi) myoglobin(mg/g) Thịt bê Thịt bê (non) Thịt bò (non) Thịt bò (già) 18 Chương I Giống nhau:  Myoglobin (Mb) và Hemoglobin (Hb) đều là những  sắc tố có khả năng vận chuyển oxy    Myoglobin và Hemoglobin đều có cấu tạo gồm nhóm  ngoại là nhóm Heme và phân tử Globin. Cấu tạo  nhóm Heme của Myoglobin và Hemoglobin giống  II Khác nhau:  Hemoglobin có chủ yếu máu, tủy xương (những nơi có hồng cầu phát triển), Myoglobin có nhiều  Một phân tử Myoglobin gồm đơn vị, khơng phải bốn đơn vị Hemoglobin Phân tử Globin Myoglobin 153 gốc acid amin tạo nên, 121 gốc tham gia vào cấu trúc xoắn a, gồm phần, phần chứa từ 7-26 gốc  Myoglobin protein có cấu trúc bậc tiêu biểu Nhóm Heme gắn với Globin gốc Histidin có số thứ tự 93 Hemoglobin có cấu trúc bậc bốn Cấu trúc heme oxymyoglobin Tài liệu tham khảo Bài giảng Hb BS Trần Minh Ngọc Sách hố sinh cơng nghiệp _ Lê Ngọc Tú Sách hố sinh đại http://www.people.virginia.edu/ ~rjh9u/gif/fig17mod.gif http://www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/cath_new/ [...]... tuần thứ 3 của thai kỳ •Phôi Hemoglobin Gower I ( z2e2) Hemoglobin Portland ( z2g2) Hemoglobin Gower II (a2e2) •Thai : HbF (a2g2), HbA (a2b2) •Người lớn : HbA, HbA2 ( a2d2), HbF Túi noãn hoàn Gan tuổi thai (tuần) Latch sinh tuỷ xương Sau sinh (tuần) Bảng 1: Thành phần hemoglobin của người lớn Hb A Hb A2 Hb F Cấu trúc a2b2 a2d2 a2g2 % 95 - 97 % 2 - 3.5 % 1-2%   III. Chức năng sinh học: Thành phần chính... chất của Hb:  Kết hợp thuận nghịch với oxy tạo oxyhemoglobin:  Oxy hoá Hb tạo thành Methemoglobin:  Kết hợp với carbondioxyd (CO2) tạo carbonyl Hb (CO2Hb)  Kết hợp với Oxyd carbon (CO):  Tính chất enzyme: 1 Kết hợp thuận nghịch với oxy tạo oxyhemoglobin: Hb + O2 = (Đỏ tươi) HbO2 (Đỏ thẫm)  Cơ chế hoàn toàn giống như đã trình bày ở phần chức năng sinh học của Hb Ái lực của Hb với O2 còn giảm...Nguyên tử sắt và mạch protein làm thay đổi bước sóng hấp thụ và làm cho hemoglobin có một màu đặc trưng Hemoglobin đã oxy hóa (máu từ các động mạch) có màu đỏ sáng(hic, đỏ tươi dễ nghe hơn), nhưng khi không có Oxy (máu ở các tĩnh mạch), hemoglobin chuyển sang màu đõ tối hơn  Khi Hem bị oxy hóa HEM Fe+2 HEMATIN Fe+3 N N Fe N HEMIN (tím) (tinh thể Teichman)... chuyển oxy từ phổi đến các tổ chức trong cơ thể nhờ phản ứng sau : Hb + O2 Đỏ thẫm → HbO2 Đỏ tươi Trong đó oxy được gắn lỏng lẻo với ion Fe2+ h.1: Tế bào máu màu đỏ có chứa Hemoglobin h.2: Máu màu đỏ tươi nhờ sự có mặt của oxyhemoglobin Sự kết hợp và phân ly giữa O2 và Hb được xác định bởi phân áp oxygen(PO2) ở môi trường chung quanh Hb: Ở phổi: phân áp O2 cao → 95-98% Hb kết hợp oxy → HbO2 theo... vị Hb tự do và kết hợp oxy O2  HEMOGLOBIN: •Protein hình cầu, đường kính 5,5 nm •Gồm 4 bán đơn vị giống nhau từng đôi một •Mỗi bán đơn vị: 1 Hem và 1 chuỗi polypeptid Trọng lượng phân tử: ≈ 17.000 Da •Khoảng cách giữa các Hem/Hb ≈ 2,5nm • Fe+2 trong Hb ≈ 0,34% Hình 5:Bán đơn vị của Hb a globin b globin b globin a globin Hình 6: Phân tử Hb hoàn chỉnh Hình 8: Tổng hợp Hemoglobin Hình 7: Các chuỗi alpha... -Pro-Glu-Glu- 5 6 7 β A -O2 +O 2 OXY-STATE α 2 α 1 Gγ Aγ αα ββ δ β* 3' 3' Abnormal (HbS) CCT β S GTG GAG -Pro-Val-Glu- 5 6 7 -O2 +O 2 DEOXY-STATE  3 Sự liên kết giữa hem và globin hay cấu trúc phân tử hemoglobin:  Mỗi chuỗi polypeptid của GLOBIN kết hợp với một HEM qua 2 liên kết phối trí giữa Fe+2 và N của nhân Imidazol của aa histidin E7 & F8 tạo thành 1 bán đơn vị của phân tử Hb (His xa) HIS (E7)... Hb Ái lực của Hb với O2 còn giảm khi tăng nồng độ H+, nồng độ CO2 (ở một pH xác định) => ở các mô hoạt động trao đổi chất mạnh (khi co cơ), tạo thành nhiều axit, CO2 sẽ làm tăng sự tách O2 khỏi oxyhemoglobin => Mối liên hệ giữa khả năng kết hợp O2, H+, CO2 gọi là hiệu ứng Borh Vận chuyển và tách Hb protein phụ thuộc và số lượng giữa các phân tử protein Sự kết dính của O2 đến 1 phân tử gây ra