Đang tải... (xem toàn văn)
Báo cáo Hoá sinh thực phẩm Hemoglobin-Myoglobin
Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Báo cáo Hoá sinh thực phẩm Đề tài GVHD: TS Trần Bích Lam SVTH: HC06TP Tháng 11 năm 2008 Mục lục ~ 1 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Giới thiệu đề tài I. Mục tiêu II. Phân công thực hiện Nội dung Chương 1: Hemoglobin I. Giới thiệu II. Cấu tạo hoá học III. Chức năng sinh học của Hemoglobin IV. Tính chất của Hemoglobin Chương 2: Myoglobin I. Giới thiệu II. Cấu tạo hoá học III. Chức năng sinh học của Myoglobin IV. Tính chất của Myoglobin Chương 3: Sự khác nhau giữa Hemoglobin và Myoglobin Tài liệu tham khảo Giới thiệu đề tài ~ 2 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam I. Mục tiêu Mô tả cấu tạo của HEM (vẽ hình). Phân tích cấu tạo của GLOBIN. Phân tích sự kết hợp của HEM và GLOBIN. Hiểu vai trò của Hb trong việc vận chuyển các khí. Phân tích sự kết hợp thuận nghịch của HEMOGLOBIN (Hb) với oxy (O2) và carbon dioxyd (CO2). Mô tả tính chất kết hợp của Hb với oxyd carbon (CO). Nêu tên 3 chất oxy hóa Hb thành Met-Hb. Nêu tính chất enzym của Hb. Myoglobin So sánh Hemoglobin và Myoglobin II. Phân công thực hiện Giới thiệu về Hemoglobin và Myoglobin: Mỹ Duyên Cấu tạo, chức năng, tính chất Hemoglobin: Trung Thành, Quang Khoa, Thanh Hà Cấu tạo, chức năng, tính chất Myoglobin: Thuý Ngọc, Thu Linh, Ngọc Bình So sánh Hemoglobin và Myoglobin: Trà Mi Trình bày nội dung thành file word và file power point: Ngọc Oanh Thuyết trình về Hemoglobin và so sánh Hb - myoglobin: Ngọc Oanh Thuyết trình về Myoglobin: Mỹ Duyên Chương 1: Hemoglobin ~ 3 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam I. Giới thiệu Một trong những chức năng chính của máu là vận chuyển oxy. Oxy trong không khí được hít vào phổi, từ phổi được vận chuyển theo dòng máu để đến các mô. Ở các mô máu nhận CO 2 , sản phẩm của quá trình chuyển hoá, đem trở lại phổi để thải ra ngoài. Trung bình mỗi ngày qua nhiều vòng tuần hoàn, máu vận chuyển được khoảng 600 lit oxy phổi đến các mô. Khả năng vận chuyển máu lớn như vậy nhưng lượng oxy hoà tan lại rất ít, 100 ml máu chỉ hoà tan trực tiếp được 39 ml oxy trong khi đó 100ml máu ở động mạch phổi chứa đến 20 ml oxy, vậy hơn 19 ml oxi được vận chuyển như thế nào? Theo cơ chế nào? Ta sẽ xem xét cấu tạo hoá học của chất vận chuyển khí quan trong máu: Hemoglobin • Là huyết cầu tố (kí hiệu Hb) • Là một porphyrinoprotein gồm một protein thuần GLOBIN và các nhóm ngoại HEM • Hồng cầu người: 32% Hb, Hb ở trong hồng cầu, được hồng cầu bảo vệ. • Mỗi sinh vật có một loại Hb khác nhau, tuỳ thuộc vào nhóm globin • Mỗi hồng cầu có 640 triệu phân tử Hb hình 1: myoglobin và hemoglobin II. Cấu tạo hoá học: ~ 4 ~ Hemoglobin Myoglobin Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Protein thuần: globin Nhóm ngoại: Hem 1.Cấu tạo của hem: Là protoporphyrin IX gắn với 1 nguyên tử Fe 2+ bằng 2 nối cộng hóa trị và 2 nối phối trí. Fe 2+ HEM porphyrin: 4 vòng pyrol Protoporphyrin 8 nhóm thế (M, V, M,V,M,P,P,M) N Fe NN M V M V MP P M N Hình 2: hem Nguyên tử Fe trong hem Nguyên tử Fe trong heme liên kết với 4 nguyên tử N ở trung tâm của vòng porphyrin, tuy vậy, vẫn còn 2 phối trí tự do trên nguyên tử Fe, 2 phối trí tự do này nằm ở 2 phía của mặt phẳng heme. Nhóm heme này nằm ở các đường nứt hay kẽ hở của phân tử myoglobin, được bao quanh bởi các phần không phân cực trừ 2 phân tử histidine phân cực mà thôi. ~ 5 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Một trong 2 phối trí tự do của Fe được liên kết với một trong các histidine này, và còn lại một phối trí tự do trên Fe nắm ở phía kia của vòng sẽ liên kết với oxygen. Nhóm histidine thứ 2 ở gần bên, sẽ đóng vai trò cho các nhiệm vụ khác: nó giúp điều chỉnh hình dạng của các khe giúp cho chỉ có các phân tử có kích thước nhỏ mới có thể chui qua đề phản ứng với nguyên tử Fe, mà nó cũng giúp cho phản ứng nghịch tức là phản ứng phóng thích oxygen lk với Fe. Thiệt hấp dẫn khi thấy rằng một cấu trúc 3D rất phức tạp của phân tử protein myoglobin to lớn lại được cấu tạo để sản xuất chính xác cho một hình dạng của khe hở, với 2 nhóm histidine ở bên phải để giúp cho phản ứng theo chiều nghịch được diễn ra khi cần thiết. Nguyên tử sắt và mạch protein làm thay đổi bước sóng hấp thụ và làm cho hemoglobin có một màu đặc trưng. Hemoglobin đã oxy hóa (máu từ các động mạch) có màu đỏ sáng(hic, đỏ tươi dễ nghe hơn), nhưng khi không có Oxy (máu ở các tĩnh mạch), hemoglobin chuyển sang màu đõ tối hơn. Khi Hem bị oxy hóa HEM HEMATIN HEMIN (tím) Fe+2 Fe+3 (tinh thể Teichman) Fe N N N N OH Fe N N N N Cl 2. Cấu tạo của globin: • Cấu trúc bậc I: Chuỗi α H2N COOH (141 aa) β H2N COOH (146 aa) • Cấu trúc bậc II: ~ 6 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam 70% các aa chuỗi α & β tạo thành nhiều đoạn xoắn α A B C D A B B C C D • Cấu trúc bậc III: các chuỗi α & β gấp khúc. B Đoạn không xoắn A A Gọi tên các aa trên chuỗi polypeptid bằng thứ tự của chúng trên đoạn xoắn Td: Asp G1 His E7; His F8 Để xác định sự khác biệt giữa các Hb, người ta phải xác định thứ tự các aa trong cấu trúc bậc I của Globin. HbA & HbS: trên chuỗi β: Glu (6) ở HbA bị thế bởi Val (HbS) HbA & HbC: trên chuỗi β: Glu (6) ở HbA bị thế bởi Lys (HbC) → Pauling coi đó là biểu hiện của bệnh lý phân tử. Mẫu tự A, B, C Ký hiệu Hb: nơi tìm ra… 1961, Gerand & Ingram: ký hiệu theo chuỗi polypeptid ~ 7 ~ Hinh 3: Cấu trúc bậc hai, bậc ba của globin với các vòng Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Td: HbA: α2Aβ2A HbS: α2Aβ2S ↔ α2Aβ26glu→val HbC: α2Aβ2C ↔ α2Aβ26glu→lys Sickle Cell Mutation +O 2 -O 2 +O 2 -O 2 5' α 1 α 2 ζ 3' Chromosome 16 5' 3' Chromosome 11 ε γ γ δ β G A α α β β CCT GAG GAG -Pro-Glu-Glu- 5 6 7 CCT GTG GAG -Pro-Val-Glu- 5 6 7 β A β S Normal (HbA) Abnormal (HbS) * ~ 8 ~ OXY-STATE DEOXY-STATE Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam 3. Sự liên kết giữa hem và globin hay cấu trúc phân tử hemoglobin: Mỗi chuỗi polypeptid của GLOBIN kết hợp với một HEM qua 2 liên kết phối trí giữa Fe +2 và N của nhân Imidazol của aa histidin E7 & F8 tạo thành 1 bán đơn vị của phân tử Hb. (His xa) N N Fe N N HIS (E7) HIS (F8) N N Fe N N O=O HIS (F8) Nguyên tử Fe gồm 6 liên kết: - 2 liên kết cộng hóa trị - 4 liên kết phối trí Khi kết hợp oxy, nguyên tử Fe vẫn hóa trị 2 → đây là phản ứng gắn oxy chứ không phải là sự oxy hóa. N N Fe N N O 2 N HIS HIS N N Fe N N NN HIS HIS N GLOBIN M V M V M P P M Fe N N NN N O 2 GLOBIN M V M V M P P M Fe N N N NN N Hình 4:Bán đơn vị Hb tự do và kết hợp oxy ~ 9 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam • HEMOGLOBIN: Protein hình cầu, đường kính 5,5 nm. Gồm 4 bán đơn vị giống nhau từng đôi một. Mỗi bán đơn vị: 1 Hem và 1 chuỗi polypeptid. Trọng lượng phân tử: ≈ 17.000 Da. Khoảng cách giữa các Hem/Hb ≈ 2,5nm. Fe+2 trong Hb ≈ 0,34%. ~ 10 ~ α globin β globin β globin α globi n Hình 5:Bán đơn vị của Hb Hình 6: Phân tử Hb hoàn chỉnh [...]... (a2g2), HbA (a2b2) • Người lớn : HbA, HbA2 ( a2d2), HbF Túi nỗn hồn tuổi thai (tuần) Latch Gan sinh ~ 12 ~ tuỷ xương Sau sinh (tuần) Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Bảng 1: Thành phần hemoglobin của người lớn Hb A Hb A2 Hb F Cấu trúc a2b2 a2d2 a2g2 % 95 - 97 % 2 - 3.5 % 1-2% III Chức năng sinh học: Hemoglobin (Hb) là thành phần chính của hồng cầu, chiếm 34% trọng lượng (nồng độ 34 g/dl)... Hb ~ 19 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Chương 2: Myoglobin I Giới thiệu: Myoglobin là một protein có kiến trúc hóa học tương đối đơn giản Sự phân phối của myoglobin trong sinh vật phản ảnh chức vụ sinh lý của nó : nó có nhiều nhất trong những cầm thú chun lặn lâu dưới nước (cá voi, cá heo, hải cẩu, v.v…) và trong mơ tim của lồi người II Cấu tạo hố học: Là protein có cấu trúc bậc 3 điển... Oxy hố Ferohemocrom (Fe2+,GD) (Hồng) to, pH các Mb(Fe2+) O2 O2 Nitrit MbO2(Fe3+) Oxymyoglobin Myoglobin chất khử (Đỏ tía) chất khử (glucoza) chất oxy hoá Sunfomyoglobin MMb(Fe3+) (xanh) Metmyoglobin MMbNO (nâu) Nitrozometmyoglobin Pocphirin tự do, bò oxy hoá (nâu, vàng, không màu) Cholemyoglobin (xanh lá cây) ~ 24 ~ nitrit Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Chương 3: So sánh Hemoglobin và... động 12 mg/g Cơ trụ đỡ 6 mg/g Bảng 1: Sự thay đổi màu sắc của thịt ~ 27 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Tài liệu tham khảo Bài giảng Hb của BS Trần Minh Ngọc Sách hố sinh cơng nghiệp _ Lê Ng ọc Tú Sách hố sinh hiện đại http://www.people.virginia.edu/ ~rjh9u/gif/fig17mod.gif http://www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/cath_new/ ~ 28 ~ ... trong 1 thờI gian dài Khi nguồn dự trữ oxy cạn kiệt, cơ thể bắt đầu hơ hấp yếm khí và tạo ra axit lactic IV Tính chất: ~ 21 ~ Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Desoxymioglobin là sắc tố bẩm sinh của thịt làm cho thịt có màu đỏ tía, trong đó Fe có hóa trị II Myoglobin (Mb) khi mang oxy tạo thành Oxymyoglobin (MbO2) có màu đỏ rực MbO2 là chất dự trữ oxy cho cơ, trong đó Fe có hóa trị II Màu... độ ( >80oC ) hoặc pH của mơi trường ( . Hemoglobin và Myoglobin GVHD: TS Trần Bích Lam Báo cáo Hoá sinh thực phẩm Đề tài GVHD: TS Trần Bích Lam SVTH: HC06TP Tháng 11 năm 2008. đề tài I. Mục tiêu II. Phân công thực hiện Nội dung Chương 1: Hemoglobin I. Giới thiệu II. Cấu tạo hoá học III. Chức năng sinh học của Hemoglobin IV. Tính
